LL-37 ist ein antimikrobielles Peptid, das zur Familie der Cathelicidine gehört und durch das CAMP-Gen kodiert wird. Es ist das einzige beim Menschen vorkommende Cathelicidin und spielt eine entscheidende Rolle im angeborenen Immunsystem.
Struktur und Produktion:
LL-37 wird als Vorläufer, hCAP-18, produziert, der in neutrophilen Granulozyten und Epithelzellen vorhanden ist. Nach proteolytischer Aktivierung durch Enzyme wie Kallikrein oder Proteinase 3 wird das aktive LL-37-Peptid gebildet.
Merkmale:
+Antimikrobielle Aktivität: LL-37 hat ein breites Spektrum an antimikrobiellen Eigenschaften und ist wirksam gegen verschiedene Bakterien, Viren und Pilze.
+Immunomodulation: Neben direkten antimikrobiellen Wirkungen moduliert LL-37 das Immunsystem, indem es Entzündungsreaktionen reguliert und die Zytokinproduktion beeinflusst.
+Wundheilung: LL-37 fördert die Wundheilung, indem es die Zellproliferation und Angiogenese stimuliert.
Klinische Relevanz: Aufgrund seiner vielseitigen Funktionen wird LL-37 für therapeutische Anwendungen wie die Behandlung von Infektionen, entzündlichen Erkrankungen und die Förderung der Wundheilung untersucht. Darüber hinaus wird das Potenzial von LL-37 als Biomarker für bestimmte Krankheiten untersucht.
Zusammenfassend lässt sich sagen, dass LL-37 ein essentielles Peptid im menschlichen Immunsystem mit vielfältigen Funktionen ist, die von antimikrobieller Aktivität bis hin zur Immunmodulation und Wundheilung reichen. Es bleibt ein wichtiges Forschungsthema in der medizinischen Wissenschaft.